Гемоглобін. Норми концентрації міоглобіну в крові – значення для здоров'я Міоглобін четвертинна структура

Міоглобін містить небілкову частину (гем) та білкову частину (апоміоглобін).

Гем- молекула, що має структуру циклічного тетрапірролу, де 4 піррольні кільця з'єднані метиленовими містками і містять 4 металеві, 2 вінільні та 2 пропіонатні бічні ланцюги. Ця органічна частина тема називається протопорфірином. Можливі 15 варіантів розташування бічних ланцюгів, але у складі гемопротеїнів є тільки один ізомер, званий протопорфірин IX. У темі 4 атоми азоту пірольних кілець протопорфірину IX пов'язані чотирма координаційними зв'язками з Fe 2+ , що знаходяться в центрі молекули (рис. 1-29).

Апоміоглобін- білкова частина міоглобіну; первинна структура представлена ​​послідовністю з 153 амінокислот, які у вторинній структурі укладені в 8?-спіралей. ?-Спіралі позначають латинськими літерами від А до Н, починаючи з N-кінця поліпептидного ланцюга, і містять від 7 до 23 амінокислот. Для позначення індивідуальних амінокислот у первинній структурі апоміоглобіну використовують або написання їх порядкового номера від N-кінця (наприклад, Гіс 64 , Фен 138), або букву?-спіралі та порядковий номер даної амінокислоти в цій спіралі, починаючи з N-кінця (наприклад, Гіс F 8).

Третинна структура має вигляд компактної глобули (усередині практично немає вільного місця), утвореної за рахунок петель та поворотів у ділянці неспіралізованих ділянок білка. Внутрішня частина молекули майже повністю складається з гідрофобних радикалів, крім двох залишків Гис, які у активному центрі.

3. Зв'язування гема з апоміоглобтом

Гем - специфічний ліганд апоміоглобіну, що приєднується до білкової частини у поглибленні

між двома?-спіралями F та Е. Центр зв'язування з гемом утворений переважно гідрофобними залишками амінокислот, що оточують гідрофобні пірольні кільця тема. Дві бічні групи пропіонових кислот, іонізовані за фізіологічних значень рН, виступають на поверхні молекули.

В активний центр апоміоглобіну крім гідрофобних амінокислот входять також 2 залишки Гіс (Гіс 64 і Гіс 93 або Гіс Е 7 і Гіс F 8), що відіграють важливу роль у функціонуванні білка. Вони розташовані по різні боки від площини тема і входять до складу спіралей F і Е між якими розташовується гем. Атом заліза в темі може утворювати 6 координаційних зв'язків, 4 з яких утримують Fe 2+ в центрі протопорфірину IX (з'єднуючи його з атомами азоту піррольних кілець), а 5 зв'язок виникає між Fe 2+ і атомом азоту імідазольного кільця Гіс F 8 ( рис.1-30).

Гіс Е 7 хоч і не пов'язаний з гемом, але необхідний для правильної орієнтації та приєднання іншого ліганду - Про 2 до міоглобіну.

Амінокислотне оточення тема створює умови для досить міцного, але оборотного зв'язування 2 з Fe 2+ міоглобіну. Гідрофобні залишки амінокислот, що оточують гем, перешкоджають проникненню в центр зв'язування міоглобіну води та окисленню Fe 2+ Fe 3+ . Тривалентне залізо у складі тема не здатне приєднувати О 2 .

Структура та функції гемоглобіну

Гемоглобіни - споріднені білки, що знаходяться в еритроцитах людини та хребетних тварин. Ці білки виконують дві важливі функції:

перенесення Про 2 з легень до периферичних тканин;

участь у перенесенні СО 2 та протонів з периферичних тканин у легені для подальшого виведення з організму.

Кров щодня повинна переносити з легень у тканини близько 600 л,О 2 . Так як Про 2 погано розчинний у воді, то практично весь кисень у крові пов'язаний із гемоглобіном еритроцитів. Від здатності гемоглобіну насичуватись О 2 у легень і відносно легко віддавати його в капілярах тканин залежать кількість одержуваного тканинами О 2 та інтенсивність метаболізму. З іншого боку, О 2 - сильний окислювач, надлишок надходження О 2 тканини може призвести до пошкодження молекул і порушення структури і функцій клітин. Тому найважливіша характеристика гемоглобіну - його здатність регулювати спорідненість до 2 залежно від тканинних умов.

Гемоглобіни, як і міоглобін, відносять до гемопротеїнів, але вони мають четвертинну структуру (складаються з 4 поліпептидних ланцюгів), завдяки якій виникає можливість регуляції їх функцій.

Четвертична структура гемоглобіну

Чотири поліпептидні ланцюги, з'єднані разом, утворюють майже правильну форму кулі, де кожний ланцюг контактує з двома ланцюгами (рис. 1-32).

Тому що в області контакту між? 1 - і? 1 -, а також між? 2 - і? 2 -ланцюгами знаходиться багато гідрофобних радикалів, то між цими поліпептидними ланцюгами формується сильне з'єднання за рахунок виникнення в першу чергу гідрофобних, а також іонних та водневих зв'язків. У результаті утворюються димери? 1? 1, і? 2? 2 . Між цими димерами в тетрамерної молекули гемоглобіну виникають в основному полярні (іонні та водневі) зв'язки, тому при зміні рН середовища в кислу або лужну сторону насамперед руйнуються зв'язки між димерами. Крім того, димери здатні легко переміщатися щодо один одного. Так як поверхня протомерів нерівна, поліпептидні ланцюги в центральній області не можуть щільно прилягати один до одного, в результаті в центрі формується центральна порожнина, що проходить крізь всю молекулу гемоглобіну.

Криві дисоціації Про 2 для міоглобіну та гемоглобіну

Кооперативність у роботі протомерів гемоглобіну можна спостерігати і на кривих дисоціації О2 для міоглобіну та гемоглобіну (рис. 1-35).

Відношення зайнятих О 2 ділянок зв'язування білка до загального числа таких ділянок, здатних до зв'язування, називається ступенем насичення цих білків киснем. Криві дисоціації показують, наскільки насичені дані білки 2 при різних значеннях парціального тиску кисню.

Крива дисоціації 2 для міоглобінумає вигляд простої гіперболи. Це вказує на те, що міоглобін оборотно зв'язується з лігандом, і на це не впливають жодні сторонні фактори (схема нижче).

.

Процеси утворення та розпаду оксиміоглобіну знаходяться в рівновазі, і ця рівновага зміщується вліво або вправо в залежності від того, додається або видаляється кисень із системи. Міоглобін зв'язує кисень, який у капілярах тканин вивільняє гемоглобін, і сам міоглобін може звільняти О 2 у відповідь на зростання потреб у ньому м'язової тканини та при інтенсивному використанні О 2 в результаті фізичного навантаження.

Міоглобін має дуже високу спорідненість до О2. Навіть при парціальному тиску 2 , рівному 1-2 мм рт. ст., міоглобін залишається пов'язаним з 2 на 50%.

Крива дисоціації 2 для гемоглобіну.видно, що гемоглобін має значно нижчу спорідненість до О 2; напівнасичення гемоглобіну Про 2 настає при вищому тиску Про 2 (близько 26 мм рт. ст.). Крива дисоціації для гемоглобіну має сигмоїдну форму (S-подібну). Це вказує на те, що протомери гемоглобіну працюють кооперативно: чим більше 2 віддають протомери, тим легше йде відщеплення наступних молекул 2 .

У капілярах м'язів, що спокою, де тиск О 2 становить близько 40 мм рт. ст., більша частина кисню повертається у складі оксигемоглобіну назад у легені. При фізичній роботі тиск 2 в капілярах м'язів падає до 10-20 мм рт. ст. Саме в цій галузі (від 10 до 40 мм рт. ст.) Розташовується "крута частина" S-подібної кривої, де найбільшою мірою проявляється властивість кооперативної роботи протомірів.

Отже, завдяки унікальній структурі кожен із розглянутих білків пристосований виконувати свою функцію: міоглобін - приєднувати О 2 , що вивільняється гемоглобіном, накопичувати в клітині і віддавати у разі нагальної потреби; гемоглобін - приєднувати О 2 у легень, де його насичення доходить до 100%, і віддавати О 2 у капілярах тканин залежно від зміни в них тиску О 2 .

Міоглобін у крові практично не фіксується за відсутності запалень чи пошкоджень м'язової тканини. Ця властивість міоглобіну використовується у практичній медицині для уточнення діагнозу інфаркту міокарда. При пошкодженні клітин серцевого м'яза у крові з'являється так званий “серцевий” ізотип міоглобіну.

Попадання міоглобіну в кров небезпечне для здоров'я, оскільки має високу токсичність. Молекули його досить великі за розміром і викликають складне становище при їх виведенні через ниркові канальці, з можливістю закупорки, що може призвести до їх некрозу.

Ще одна небезпека, що створюється міоглобіном, пов'язана з конкуренцією із гемоглобіном за перенесення кисню. Вільний міоглобін не в змозі якісно віддавати кисень тканинам, хоч і перехоплює його. Така ситуація призводить до тканинної гіпоксії.

Міоглобін - це білок з класу хромопротеїнів, здатний зв'язувати кисень і створювати в м'язах його резервний запас, завдяки якому може поповнюватися тимчасовий дефіцит кисню.

Довідково.Здатність міоглобіну створювати кисневий резерв, пояснюється його високою тропністю до кисню, яка перевищує таку гемоглобіну.

Біологічні функції

Міоглобін і відносяться до гемопротеїнів (містять порфіринове похідне - гем), який забезпечує їх червоний колір та здатність взаємодіяти з О2. Однак, гемоглобін відповідальний за транспорт кисню, а міоглобін – за його депонування. Механізм дії обох білків обумовлюється будовою гема, що складається з двовалентного заліза та порфірину. Саме молекула гема відповідає за тропність білків до кисню.

По суті, міоглобін пов'язує кисень, що переноситься гемоглобіном. Створюючи депо О2. Коли в організмі починається кисневе голодування (після важкого фізичного навантаження), міоглобін звільняє зв'язаний кисень і передає його окисним системам клітин, де починається процес окисного фосфорилювання, у результаті якого утворюється необхідна роботи м'язів енергія.

Тобто, деоксигенування міоглобіну починається лише у випадках, коли клітини піддаються гіпоксії. Слід також зазначити, що незважаючи на те, що за швидкістю насичення О2 міоглобін значно перевершує гемоглобін, він практично не пристосований для транспортування кисню від легень до тканин. Це тим, що у міоглобіну вкрай низька швидкість його віддачі. Тому транспортуванням О2 займається саме гемоглобін.

Важливою особливістю гемоглобіну, а також його головною відмінністю від міоглобіну є кооперативний ефект. Він проявляється і при приєднанні і при віддачі кожної молекули О2. Тобто після того, як гемоглобін приєднає першу (з чотирьох) молекулу кисню, його конформація змінюється за рахунок зміщення атома заліза, полегшуючи приєднання наступної молекули О2. Внаслідок цього відбувається максимальне прискорення насичення гемоглобіну киснем у легенях.

Читайте також на тему

Які препарати для підвищення гемоглобіну можна купити в аптеці

Норма міоглобіну в крові та сечі

Для аналізу використовується венозна кров. Отримані результати записуються у мкг/л.

Для дорослих чоловіків норма міоглобіну знаходиться в межах від 19 до 92-х.

Для жінок показники дещо нижчі (це пов'язано з меншою м'язовою масою). Норма – від 12 до 76-ти.

Концентрація у сечі повинна становити не більше 19 мкг/л.

Мінімальні концентрації міоглобіну у крові зумовлюються природною регенерацією (оновленням) клітин організму. Утилізується цей білок нирками із сечею. Однак, в нормі, його концентрації настільки низькі, що у сечі він просто не визначається.

Також він часто не визначається й у крові. Тобто у здорової людини зниження міоглобіну не має діагностичної цінності. Цей показник важливий лише при поліомієліті та ревматоїдному артриті.

Важливо.Масивне виділення міоглобіну із сечею характерне для тяжких травм, з приєднанням гострої ниркової недостатності, внаслідок пошкодження великою кількістю міоглобіну апарату нирок.

Як здається аналіз

Спеціальної підготовки до забору крові наміоглобіну не потрібно. Рекомендовано:

• виключить вживання спиртного, оскільки алкоголь підвищує вміст міоглобіну;
• не палити, а також уникати фізичних та емоційних перевантажень за годину до взяття крові.

Відхилення рівня міоглобіну

Рівень міоглобіну в крові визначають при підозрі на гострий інфаркт міокарда. Однак необхідно враховувати, що цей білок не є специфічним для пошкоджень міокарда, тому його необхідно оцінювати в комплексі з креатинкіназою МВ і тропоніном.

Показник міоглобіну у подібній ситуації важливий тому, що він одним із перших реагує на пошкодження міокарда та загибель клітин. Рівень міоглобіну підвищується вже за годину після нападу.

Тому, разом з тропоніном та креатинкіназою МВ, дані цього аналізу використовуються для підтвердження або виключення гострого інфаркту міокарда.

Показаннями для його призначення служитимуть симптоми інфаркту:

• гострий біль за грудиною, що іррадіює в ліву руку, лопатку, щелепу і не купується прийомом нітрогліцерину;
• страх смерті;
• профузний піт;
• тахікардія;
• падінням артеріального тиску.

Іноді можуть відзначатися біль у животі, задишка, кашель, сплутаність свідомості. У пацієнтів з цукровим діабетом, що тривало протікає, може відзначатися «безболевий» інфаркт, що виявляється різко вираженою стомлюваністю і важкою задишкою.

У хворих на гострий інфаркт міокарда рівень міоглобіну в крові починає збільшуватися через годину після нападу. Його максимальні показники в аналізі припадають на восьму-дванадцяту годину після інфаркту. Тому кров на аналіз необхідно брати кожні дві години, щоб мати можливість оцінювати показники динаміки.

Увага.Міоглобін реагує лише на гостру фазу ушкодження, тому до кінця першої доби показники, як правило, знижуються.

Необхідно враховувати, що підвищений міоглобін не належить до основних критеріїв, що дозволяють виставити діагноз – гострий інфаркт міокарда. "Золотим стандартом" діагностики цього захворювання все одно залишається тропонін.

До дихальних білків відносяться гемоглобін (Нb) – червоний пігмент крові та міоглобін (Мgb) – червоний пігмент м'язів. Гемоглобін складається з простого білка типу гістонів – глобіну та 4-х гемів (простетична група). Глобін складається з 2-х п/п альфа ланцюгів та 2-х бета-ланцюгів. Видова специфічність гемоглобіну обумовлена ​​особливостями амінокислотного складу глобіну. Наприклад, у глобіні людини немає мулі. Глобін, з'єднуючись з гемом, перетворює малорозчинну та інертну структуру на добре розчинну та активну форму, здатну зв'язувати кисень. У свою чергу геми надають стійкості великим молекулам глобіну. Гем – похідне порфірину, складається з 4-х пірольних кілець, пов'язаних у циклічну структуру метиновими містками. Порфін із заступниками у бета-вуглецю називається порфірином. Різні порфірини відрізняються один від одного характером заступників. Геми гемоглобіну у 1,3,5,8 атомів вуглецю містять СН3 групу (метил), у 2,4 – вінільні радикали, у 6,7 – залишки пропіонових кислот. Поєднуючись з іоном заліза, порфірин утворює гем. залізо приєднується до атомів азоту II та IV кілець ковалентними та до III та I кілець нековалентними (координаційними зв'язками). Будова всіх 4-х гем ідентична - показати на табл або плівці і дати списати. Кожен гем з'єднаний з одним п/п ланцюгом (альфа або бета) двома координаційними зв'язками іона заліза з імідазольними кільцями гістидинів. Один із цих зв'язків постійний, а інший розривається, коли до гемоглобіну приєднується кисень. У 1957 році біохіміки Д.Кендр'ю та М.Перутц отримали Нобелівську премію за розшифровку будови молекули гемоглобіну. Під час розвитку організму гемоглобін зазнає певних змін: на ранніх стадіях ембріон містить ембріональний гемоглобін Е, який після 3-4 місяців розвитку замінюється фетальним F, що містить 2 альфа і 2 гама ланцюга. Кров новонародженого містить 80% фетального гемоглобіну, але до кінця першого року життя він майже повністю замінюється на гемоглобін А. У крові дорослої людини все ж таки присутній 1,5% фетального гемоглобіну. Він має більшу спорідненість до кисню, ніж гемоглобін дорослого організму – гемоглобін А та забезпечує постачання плоду киснем при меншому його парціальному тиску. На додаток до основного гемоглобіну дорослої людини А1 є гемоглобін А2, молекула якого складається з 2 альфа ланцюгів і 2 сигма ланцюгів. Перед гемоглобіну А2 припадає 2,5% від усього гемоглобіну. Роль гемоглобіну. Гемоглобін – основний білок еритроцитів. У першому еритроциті міститься 340 млн молекул гемоглобіну, кожна з яких складається з 10 3 атомів С, Н, О, N, S і 4 атомів заліза. Основна роль – перенесення кисню від легень до тканин (оксигенація – показати на дошці) та вуглекислого газу від тканин до легень. Гемоглобін утворює буферні системи, які беруть участь у підтримці КОС. При розпаді гемоглобіну утворюються пігменти калу, сечі та жовчі. Гемоглобін бере участь у знешкодженні оксиду азоту, який може приєднуватися до нього та утворювати нітрогемоглобін. Молекула міоглобіну складається з 1-го гема і 1-го п/п ланцюга (із 153 амінокислот). Гем міоглобіну такий самий як у гемоглобіну. Роль міоглобіну – транспорт кисню від оксигемоглобіну до ферментів дихального ланцюга у клітині – показати на дошці реакцію. Міститься в основному в цитоплазмі м'язових клітин. Також служить як депо кисню. Міоглобіну більше в натренованих м'язах – у диких тварин, особливо у пірнаючих – кашалота, тюленів (наприклад, у зайця більше, ніж у кролика). Міоглобін специфічний білок м'язів, тому його поява в сироватці крові говорить про ураження м'язової тканини (захворювання м'язів, інфаркт міокарда). Дихальні ферменти. Це біологічні каталізатори, що прискорюють перебіг ОВР у клітинах та тканинах. це складні білки, серед них розрізняють гемовмісні (Цх, каталаза, пероксидази) та негемові (флавінові ферменти). У перших простетичної групою є геми різної будови, а в других – похідні вітаміну В2 (рибофлавіну). До групи ХП належать також білки-пігменти, які складаються з продукту окислення тирозину – меланіну та простого білка. Це пігменти коричневого та чорного кольору, що містяться у волоссі, шкірі, сітківці очей. Від кількості залежить забарвлення цих органів.

Гемопротеїни: міоглобін та гемоглобін

Гемопротеїни – це складні білки, що містять як простетичну групу, забарвлений у червоний колір гем – циклічний тетрапіррол або протопорфірин, що складається з 4-х піррольних кілець, з'єднаних метеновими містками (=СН–) з утворенням плоскої кільцевої сполученої системи, тобто. ароматичної. Гем у молекулах гемоглобіну та міоглобіну містить 2 вінільні, 4 метильні та 2 пропіонатні бічні ланцюги. У центрі плоского кільця гема знаходиться атом заліза у феростані (), який утворює чотири координаційні зв'язки з азотами піррольних кілець, ще два координаційні зв'язки виникають у площині перпендикулярної площині гема: п'ята призначена для зв'язування з поліпептидним ланцюгом (через азот піридину), а шоста для зв'язування фізіологічного ліганду – кисню.

Основні гемовмісні білки

Гемопротеїди	Біологічні функції
Гемоглобін (), Міоглобін ()	Акцептори кисню, здатні оборотно пов'язувати його. Міоглобін резервує кисень, гемоглобін забезпечує транспорт кисню. Окислення в міоглобіні та гемоглобіні призводить до втрати їх біологічної активності.
Цитохроми ( / )	У цитохромах відбувається поперемінне окислення та відновлення атома заліза, що визначає функцію цитохромів – транспорт електронів.
Хлорофіл містять білки ()	Фотосинтез рослин.
Каталаза ()	Фермент, що каталізує розщеплення перекису водню:
Вітамін, ціанкобаламін. Містить – металопорфірин.	Близький за структурою гему, необхідний нормального кровотворення. Єдиний вітамін, що містить у своєму складі кобальт. Синтезується виключно мікроорганізмами.
Триптофаноксигеназа (триптофанпіролаза), містить .	Каталізує початкову стадію метаболічних перетворень незамінної амінокислоти триптофана, що призводять до синтезу нікотинаміду, а потім і .

Міоглобін

Характеристика структури

· Міоглобін міститься в червоних м'язах, відноситься до класу складних білків, гемопротеїнів, містить білкову частину (апоміоглобін) та небілкову частину, простетичну групу – гем. Міоглобін є глобулярним білком, представлений одним поліпептидним ланцюгом, що складається з 153 амінокислотних залишків.

· Молекула міоглобіну має високий рівень α- спіралізації: майже 75% залишків утворюють 8 правих α -Спіралей, які позначають латинськими літерами, починаючи від N-кінця ланцюга: А, В, С, Д, Е, F, G, Н.

· Просторова 3-х мірна структура міоглобіну має вигляд глобули, утвореної з α- спіралей за рахунок петель та вигинів ланцюга в ділянці неспіралізованих ділянок білка. У вигинах ланцюга знаходяться 4 залишки проліну.

· Внутрішня частина глобули міоглобіну захищена від води, тому що містить, в основному, неполярні гідрофобні радикали амінокислот, за винятком 2-х залишків гістидину, що розташовуються в активному центрі, тобто вони просторово зближені, але належать різним спіралям - ( проксимальний гістидин), (дистальний гістидин).

· Гем розташовується в гідрофобному «кишені» між спіралями F і Е. Чотири зв'язки атома заліза з атомами пірольних кілець, п'яте координаційне положення атома заліза зайнято атомом азоту проксимального гістидину (Гіс) в поліпептидному ланцюгу. Шосте координаційне положення атома заліза пов'язане з молекулою кисню, поблизу розташовується дистальний гістидин (Гіс), який не має зв'язку з гемом, але забезпечує кутовий приєднання кисню (121).

· Просторова структура білкової глобули навколо гему забезпечує міцне, але оборотне зв'язування з киснем та стійкість заліза до окислення (в).

· Біологічна функція міоглобіну: він не здатний транспортувати кисень, зате ефективно його запасає в червоних м'язах. В умовах кисневого голодування, наприклад, при сильному фізичному навантаженні кисень вивільняється з оксигенованого міоглобіну і надходить у мітохондрії м'язових клітин, де здійснюється синтез АТФ (окисне фосфорилювання).

Для міоглобіну крива адсорбції кисню має форму гіперболи. Навіть при низькому парціальному тиску кисень у працюючому м'язі (20 мм рт. ст.) ступінь насичення міоглобіну киснем становить ~ 80%. Тільки за зниження рО 2 до 5 мм рт. ст. (при кисневому голодуванні та тяжкому фізичному навантаженні) міоглобін легко віддає зв'язаний кисень у мітохондрії.

Гемоглобін

Відмінність у структурах міоглобіну та гемоглобіну пов'язана з тим, що гемоглобін має четвертинну структуру, яка наділяє його додатковими властивостями, які відсутні у міоглобіну. Гемоглобін має алостеричні властивості (від грецького «алос» – інший), його функціонування регулюється компонентами внутрішнього середовища (кисень; ; ; 2,3-ДФГ), що сприяє виконанню гемоглобіном його найважливіших біологічних функцій.

Дезоксигемоглобін має жорстку, напружену структуру, стабілізовану сольовими зв'язками між субодиницями, тобто Т-стан (від англ. tense – напружений); центри зв'язування О2 малодоступні, спорідненість до О2 низька.

На відміну від міоглобіну, який має тривимірну структуру, гемоглобіни, що знаходяться в еритроцитах, є тетрамерними білками, молекули яких містять різні типи субодиниць ( α, β, γ ).

НbА – основний гемоглобін дорослої людини, олігомер, що містить 2 α ланцюга (по 141 амінокислотному залишку в кожному ланцюгу) та 2 β ланцюга (по 146 залишків, становить ~ 98% від загальної кількості гемоглобіну. Молекула гемоглобіну має чотири геми, тобто 4 центри зв'язування Про 2 .

Функції гемоглобіну:

· Транспорт Про 2 з легень до периферичних тканин;

· Участь у транспорті СО 2 та протонів від периферичних тканин у легені для подальшого виведення з організму;

· Буферна дія. Гемоглобінова буферна система найбільш потужна з буферних систем крові, що перешкоджає закисленню середовища в тканинних капілярах і підлужування в легенях.

Подібність та відмінність структур міоглобіну та гемоглобіну А (НbА)

Просторові структури (вторинний і третинний) окремих ланцюгів гемоглобіну та міоглобіну мають разючу подібність, незважаючи на відмінності в амінокислотній послідовності в поліпептидних ланцюгах.

Подібним є і розташування гему в гідрофобному «кишені» усередині білкової глобули, його з'єднання з білком, а також розташування атома щодо площини гему.

Отже, найважливіші акцептори О 2 в організмі людини - міоглобін і гемоглобін мають подібну конформацію, яка, мабуть, забезпечує їм можливість оборотно пов'язувати О 2 і стійкість до окислення.

Зв'язування О 2 супроводжується розривом сольових зв'язків між протомірами гемоглобіну, що полегшує приєднання наступних молекул О 2 т. К. Центри зв'язування О 2 відкриваються. Т-форма гемоглобіну перетворюється на R-форму (relaxed – релаксована), т. е. структура оксигемоглобіну стає м'якою, спорідненість до О 2 зростає в 300 раз.

Спорідненість гемоглобінів до О 2 характеризується величиною - значенням парціального тиску О 2 при якому спостерігається напівнасичення гемоглобіну киснем. Чим нижче Р50, тим вище спорідненість до 2 . Завдяки унікальній структурі гемоглобін приєднує О 2 в легенях при його високому насиченні киснем (близько 100%) і легко віддає О 2 капілярах тканин при нижчому тиску О 2.

Білки є органічними речовинами, полімерами, мономерами яких є амінокислоти. Різні комбінації амінокислот утворюють молекули білків-полімерів. Вони є довгим ланцюгом, структурною ланкою якої є група атомів, що повторюється, в молекулі полімеру. Чим більша молекула, тим міцніше полімер.

Міоглобін – це специфічний білок, який знаходиться у м'язовій тканині (у клітинах поперечно-смугастих м'язів, у т. ч. у міокарді). Він входить до групи хромопротеїнів. Міоглобін містить гем (простетична група), пов'язаний із білковою частиною. Фрагмент молекули білка містить амінокислоти. Міоглобін є мономером, що складається з одного ланцюга. В даний час відомі такі його структури:

• первинна структура - молекула мономеру складається з одного поліпептидного ланцюга, побудованого з амінокислотних залишків;
• вторинна структура - майже 75% ланцюга має аспіральну конформацію;
• третинна структура - а-спіраль згорнута в компактну глобулу.

Вперше вторинна та третинна структури міоглобіну були визначені в 1959 р. вченими Дж. Кендрью та М. Перутц. Для визначення третинної структури білка застосовувався метод рентгенівського аналізу.

Міоглобін та гемоглобін мають багато спільного. Обидва білки виконують однакову функцію - беруть участь у транспорті кисню. Міоглобін, як і полімер гемоглобін, приєднує кисень і створює його запаси в м'язах. Інша його функція: вивільнення кисню задля забезпечення клітин з метою отримання енергії, яка потрібна на роботи м'язів.

Гемоглобін і міоглобін мають відмінності у структурі. Міоглобін – це мономер. Гемоглобін є полімером і має четвертинну структуру. Існують деякі особливості будови та функцій цих білків. Гемоглобін виконує в організмі дихальну функцію та підтримує сталість рН крові. Будова полімеру: глобін (простий білок) та 4 молекул гему. Міоглобін не здатний транспортувати кисень від легень до периферичних тканин. На відміну від полімеру у будові міоглобіну бере участь 1 поліпептидний ланцюг, пов'язаний з гемом. Він легше зв'язується з киснем, але найважче його віддає.

Обидва білки є високотоксичними у разі потрапляння у кров у вільному стані. У нормі міоглобін виводиться із організму нирками. Його молекули дуже великі, вони закупорюють канальці нирок, викликаючи некроз (відмирання) тканин. Вільний міоглобін конкурує з гемоглобіном за зв'язування з киснем, при цьому він не виконує своєї функції віддавання кисню тканинам. Це призводить до розвитку гіпоксії. Самоотруєння організму є однією з причин смерті при краш-синдромі (синдромі тривалого здавлення).

У практичній медицині аналіз на міоглобін – це один із біохімічних маркерів інфаркту. Він є показником ушкодження м'язів серця або м'язів. Аналіз на біохімію та визначення мономеру найчастіше роблять при підозрі на інфаркт. Інше показання для аналізу крові на біохімію – ушкодження м'язової тканини. Рівень міоглобіну в крові вищий за норму - це ознака пошкодження м'язів внаслідок тривалого здавлення, травми. Вміст мономеру в крові вище за норму свідчить про пошкодження нирок, розвиток ниркової недостатності, також він з'являється при недугах, що характеризуються ураженням м'язів.

Норма міоглобіну

У нормі концентрація міоглобіну у крові становить:

• у чоловіків – 19-92 мкг/л;
• у жінок – 12-76 мкг/л.

Визначення концентрації мономеру в крові здійснюється за допомогою радіоімунних методів, імуноферментного аналізу. Отримані результати порівнюють із відомою нормою. Перевищення норми концентрації білка у крові виявляється у таких случаях:

• інфаркт міокарда;
• ниркова недостатність;
• травми;
• судоми;
• опіки.

Знижений рівень

Рівень міоглобіну в крові нижче норми є одним із проявів наступних недуг:

• ревматоїдний артрит;
• аутоімунні порушення;
• поліміозит;
• міастенія.

Якщо методи біохімічного аналізу недостатньо чутливі, то крові здорової людини білок може визначатися, що є варіантом норми.