Hémoglobine. Normes de concentration de myoglobine dans le sang - valeurs pour la santé Structure du quart de myoglobine

Myoglobine pour venger la partie non protéique (hème) et la partie protéique (apomyoglobine).

gemme- une molécule qui a la structure du tétrapyrrole cyclique, de 4 cycles pyrrole avec membranes méthylène et 4 lances métalliques, 2 vinyles et 2 propionates. Cette partie organique du sujet est appelée protoporphyrine. Il existe 15 options pour le développement des lances blanches, mais dans l'entrepôt des hémoprotéines, il n'y a qu'un seul isomère, le titre de protoporphyrine IX. Dans le cas, 4 atomes d'azote des anneaux pyrolytiques de la protoporphyrine IX sont liés par des liaisons de coordination avec Fe 2+, qui sont situées au centre de la molécule (Fig. 1-29).

Apomyoglobine- une partie protéique de la myoglobine ; la structure primaire est représentée par une séquence de 153 acides aminés qui, dans la structure secondaire, sont disposés en hélices 8?. Les ?-spirales sont désignées par des lettres latines de A à H, partant de l'extrémité N de la lancette polypeptidique, et de 7 à 23 acides aminés. Pour l'identification des acides aminés individuels dans la structure primaire de l'apomyoglobine, le vicoriste est soit écrit їх nombre ordinal dans le genre N (par exemple, Gіs 64, Fen 138), soit la lettre ?pochinayuchi s N-kintsya (par exemple, Son F 8).

La structure trétineuse peut ressembler à un globule compact (il n'y a pratiquement pas d'espace libre au milieu), disposé en boucles et en spires dans les branches des cellules non spiralées de la protéine. La partie interne de la molécule peut être plus souvent composée de radicaux hydrophobes, deux hys redondants, à proximité du centre actif.

3. Association de l'hème avec l'apomyoglobt

L'hème est un ligand spécifique de l'apomyoglobine, qui entre dans la partie protéique des morts.

entre deux ?-spirales F et E. Le centre de connexion avec l'hème des solutions est important avec des excès hydrophobes d'acides aminés, qui excitent les membranes pyrolytiques hydrophobes. Deux groupes biologiques d'acides propioniques, ionisés pour les valeurs physiologiques du pH, apparaissent à la surface de la molécule.

Le centre actif de l'apomyoglobine, composé d'acides aminés hydrophobes, comprend également 2 excédents de Hіs (Hіs 64 et Hіs 93 ou Hіs E 7 et Hіs F 8), qui jouent un rôle important dans le fonctionnement de la protéine. La puanteur est roztashovanі sur les flancs raznі avec le thème ploschiny j'entre dans l'entrepôt des spirales L'atome de départ peut former 6 liens de coordination, dont 4 peuvent incarner Fe 2+ au centre de la protoporphyrine IX (liaison avec les atomes d'azote des cycles pyrrole), et 5 liens entre Fe 2+ et l'atome d'azote idazole sonnez Son F 8 (Fig.1-30).

Son E 7 même s'il ne se lie pas à l'hème, mais il est nécessaire à l'orientation correcte et à l'admission d'un autre ligand - Pro 2 à la myoglobine.

Le sujet aiguisé par les acides aminés crée un esprit pour le dosage du micro, mais la liaison réversible de 2 s Fe 2+ à la myoglobine. Les excès hydrophobes d'acides aminés, qui éliminent l'hème, transfèrent la pénétration dans le centre de liaison de la myoglobine et l'oxydation de Fe 2+ Fe 3+ . Trivalentement proche de l'entrepôt, le sujet n'est pas autorisé à arriver en O 2.

Structure et fonction de l'hémoglobine

Les hémoglobines sont des protéines de spores que l'on trouve dans les érythrocytes des humains et des créatures vertébrales. Le nombre de protéines a deux fonctions importantes :

transférer Pro 2 de la jambe vers les tissus périphériques ;

le sort du transfert de CO 2 et de protons des tissus périphériques dans la légénie pour une excrétion à distance dans l'organisme.

Le sang du jour est chargé de transporter environ 600 l,O 2 vers la jambe du tissu. Étant donné que Pro 2 pourrit dans l'eau, pratiquement tout l'acide présent dans le sang est recouvert d'érythrocytes d'hémoglobine. En présence d'hémoglobine, l'accumulation d'O 2 dans la jambe est facile à observer dans les capillaires des tissus, la quantité d'O 2 que possèdent les tissus et l'intensité du métabolisme. D'un autre côté, l'O 2 est un agent oxydant puissant, une surdose d'O 2 dans les tissus peut endommager les molécules et endommager la structure et les fonctions des cellules. Par conséquent, la caractéristique la plus importante de l'hémoglobine est sa capacité à réguler la sporité jusqu'à 2 dépôts d'esprits tissulaires.

Les hémoglobines, comme la myoglobine, contribuent aux hémoprotéines, et puent pour former une structure en quart (composée de 4 lances polypeptidiques), zavdyaki vinikaє possibilité de régulation de leurs fonctions.

Structure quaternaire de l'hémoglobine

Les lancettes polypeptidiques Chotiri, jointes en même temps, peuvent avoir la forme correcte du kuli, où la lancette cutanée est en contact avec deux lancettes (Fig. 1-32).

À cela dans le domaine du contact entre ? 1 - je ? 1 - et aussi mizh ? 2 - je ? Les 2 lances sont riches en radicaux hydrophobes, puis entre elles, les lances polypeptidiques forment une connexion plus forte pour la première ligne de liaisons hydrophobes, ainsi que ioniques et aqueuses. Les dimères sont-ils réglés dans les résultats ? 1? 1, je? 2 ? 2. Entre ces dimères dans la molécule tétramère d'hémoglobine, les principales liaisons polaires (ioniques et aqueuses) sont mises en cause, de sorte que lorsque le pH du milieu change du côté acide ou lunaire, les liaisons entre les dimères commencent à s'effondrer. De plus, les dimères du bâtiment peuvent facilement se déplacer les unes sur les autres. Étant donné que la surface du protomère est inégale, les lances polypeptidiques de la région centrale ne peuvent pas adhérer étroitement une à une, ce qui entraîne la formation d'un espace vide central qui traverse toute la molécule d'hémoglobine.

Courbes de dissociation Pro 2 pour la myoglobine et l'hémoglobine

La coopérativité dans les protomères robotiques de l'hémoglobine peut être déduite des courbes de dissociation de l'O2 pour la myoglobine et l'hémoglobine (Fig. 1-35).

Vіdshennya zaynyatih Environ 2 lіlyanok zv'yazuvannya protéines par rapport au nombre total de ces lіlyanok, zdatnyh à zv'yazuvannya, est appelé le stade de la population de tsikh bilkіv sour. Les courbes de dissociation montrent à quel point les données de la protéine 2 se situent à différentes valeurs de la pression partielle d'acidité.

Courbe de dissociation 2 pour la myoglobine Cela peut ressembler à une simple hyperbole. Tse indique que la myoglobine est liée de manière réversible au ligand et n'inclut aucun autre facteur tiers dans le prix (schéma ci-dessous).

.

Les processus de résolution et de désintégration de l'oxymyoglobine sont dans une position égale, et celle-ci se déplace de manière égale vers la gauche ou vers la droite en jachère, en plus, elle est ajoutée ou l'acide est vu du système. La myoglobine zv'yazuє kisen, qui vibre dans les capillaires de l'hémoglobine tissulaire, et la myoglobine elle-même peuvent affecter l'O 2 en réponse à l'augmentation du besoin de nouveau tissu m'yazovoi et en cas de vitiligo intense O 2 à la suite d'un stress physique.

La myoglobine peut avoir un degré élevé de sporidité allant jusqu'à O2. Naviguez avec une pression partielle 2, égale à 1-2 mm Hg. Art., la myoglobine est submergée de 50%.

Courbe de dissociation 2 pour l'hémoglobine. on peut voir que l'hémoglobine peut réduire considérablement la sporidité en O 2 ; la perfusion d'hémoglobine Pro 2 est présente avec une pression élevée de Pro 2 (environ 26 mm Hg). La courbe de dissociation de l'hémoglobine a une forme sigmoïde (en forme de S). Tse vkazuє sur ceux qui protomérisent l'hémoglobine de manière coopérative : plus 2 donnent des protomères, plus il est facile d'incorporer des molécules qui avancent 2 .

Dans les capillaires de m'yaziv, qui sont calmes, de tisk O 2 devient proche de 40 mm Hg. Art., la plupart des tournures aigres à l'entrepôt d'oxyhémoglobine reviennent à la légende. Avec une pression physique robotique de 2 dans les capillaires, m'yaziv tombe à 10-20 mm Hg. Art. De même, au milieu de la salle (vіd 10 à 40 mm Hg), la "partie raide" de la courbe en forme de S est roztashovuetsya, où la puissance du travail coopératif des protomirs se manifeste dans le plus grand monde.

A partir du même moment, les zavdyaks de la structure unique de la peau des blancs recherchés adhèrent à leur fonction : la myoglobine - ajouter de l'O 2, qui vibre avec l'hémoglobine, s'accumuler dans le clitin et le prendre à différents moments de consommation nue; hémoglobine - augmente l'O 2 dans la jambe, de yogo augmente à 100 % et augmente l'O 2 dans les capillaires des tissus de manière en jachère, en modifiant la pression de l'O 2 dans ceux-ci.

La myoglobine dans le sang n'est pratiquement pas fixée en raison de la présence d'inflammation et d'inflammation du tissu m'yazovoi. Tsya puissance la myoglobine vikoristovuetsya en médecine pratique pour clarifier le diagnostic de l'infarctus du myocarde. En cas de clitine chronique de la viande du cœur dans le sang, il existe ainsi des titres de l'isotype « cœur » de la myoglobine.

L'ingestion de myoglobine dans le sang n'est pas sans danger pour la santé, mais elle peut être hautement toxique. Les molécules de yoga doivent être suffisamment grosses pour se dilater et plier le camp lorsqu'elles sont introduites par les canaux nirk, avec possibilité de blocage, pouvant conduire à une nécrose.

Un autre problème, créé par la myoglobine, est associé à la compétition de l'hémoglobine pour l'acidité. La myoglobine de Vilniy n'est pas dans l'esprit, mais c'est comme une acidité pour les tissus, même s'il fait trop chaud. Cette situation peut conduire à une hypoxie tissulaire.

La myoglobine est une protéine de la classe des chromoprotéines, qui construit une liaison aigre et crée un stock de réserve dans le yogo, qui peut être reconstitué en cas de carence aigre timchasovy.

Dovidkovo. La capacité de la myoglobine à créer une réserve acide s'explique par son tropnistyu élevé à l'acidité, car elle submerge cette hémoglobine.

Fonctions biologiques

La myoglobine et le vodnosyatsya aux hémoprotéines (réparent les porphyrines pires - l'hème), ce qui assure leur couleur rouge et leur interaction avec l'O2. Cependant, l’hémoglobine est responsable du transport de l’acide et la myoglobine est responsable de son dépôt. Mekhanizm dії bіlkіv bumovlyuєєє budovoi hem, scho dvіlєєєєєєє z bivalent zalіza i porphyrin. La molécule d'hème elle-même est responsable du tropisme des protéines à l'acidité.

En fait, la myoglobine est l’acide transporté par l’hémoglobine. Construire un dépôt d'O2. Si une privation d'acide commence dans le corps (en raison d'un défi physique important), la myoglobine provoque la liaison de l'acide et transfère l'oxygène aux systèmes oxydatifs de la clitine, le processus de phosphorylation de l'oxyde démarre et, par conséquent, le travail nécessaire est effectué. langage de l'énergie.

Par conséquent, la désoxygénation de la myoglobine est moins susceptible de se produire dans les dépressions si les cellules sont hypoxiques. Cela signifie également que, quels que soient ceux qui, en raison de la densité de la myoglobine O2, modifient considérablement l'hémoglobine, les vins ne sont pratiquement pas attachés au transport de l'air aigre vers les tissus. Nous apprécions que la myoglobine ait une très faible suédité du yoga. C’est donc l’hémoglobine elle-même qui est responsable du transport de l’O2.

Une caractéristique importante de l'hémoglobine, ainsi que du contrôle yogo de la myoglobine, est un effet coopératif. Vin se manifeste aussi bien en cas d'ingestion que lors de l'administration de la molécule cutanée O2. Par conséquent, puisque l'hémoglobine arrive à la molécule d'acide pershu (s chotiriox), sa conformation change pour le déplacement de l'atome d'inondation, ce qui facilite l'arrivée de la molécule d'O2 qui avance. En conséquence, l'accélération maximale de l'hémoglobine acide dans legenia est observée.

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La norme de myoglobine dans le sang et le sang

Pour l'analyse, les veines sanguines sont testées. Les résultats de sevrage sont enregistrés en mcg/l.

Pour les personnes âgées, la norme de myoglobine se situe entre 19 et 92.

Pour les femmes, les choses ostentatoires sont inférieures (elles sont liées avec une masse m'yazovaya plus petite). La norme est de 12 à 76.

La concentration dans la section est coupable de ne pas dépasser 19 mcg/l.

La concentration minimale de myoglobine dans le sang est due à la régénération (mise à jour) naturelle des cellules du corps. Utilisez toutes les protéines avec le nirkami de la section. Cependant, dans des conditions normales, la concentration du revêtement de sol est faible, ce qui n'est tout simplement pas visible dans la section des vins.

De plus, le vin n'apparaît souvent pas dans le sang. Par conséquent, chez une personne en bonne santé, une diminution de la myoglobine n'a pas de valeur diagnostique. Cet indicateur est plus important pour la poliomyélite et la polyarthrite rhumatoïde.

Important. Une vision massive de la myoglobine de la section est typique des blessures graves, avec l'arrivée d'une insuffisance aiguë du nirk, à la suite de dommages à un grand nombre d'appareils à myoglobine nirok.

Comment se déroule l'analyse

Une préparation particulière avant le prélèvement sanguin n’est pas nécessaire pour nous. Recommandé:

• éteignez la consommation d'alcool, des fragments d'alcool s'ajoutent à la myoglobine ;
• ne tirez pas, mais aussi des changements physiques et émotionnels uniques un an avant la prise de sang.

Vidhilennya égal à la myoglobine

Le taux de myoglobine sanguine est indiqué en cas de suspicion d'infarctus du myocarde hostile. Il faut cependant s’assurer que cette protéine n’est pas spécifique des maladies du myocarde, elle doit donc être évaluée en association avec la créatine kinase MB et la troponine.

L'indicateur de la myoglobine dans une telle situation est important car il s'agit de l'une des premières réactions au choc myocardique et à la mort de la clitine. La myoglobine Riven augmente déjà un an après l'attaque.

Par conséquent, avec la troponine et la créatine kinase MB, cette analyse est victorieuse pour confirmer ou exclure un infarctus aigu du myocarde.

Les indications pour la reconnaissance du yoga sont les symptômes d'une crise cardiaque :

• douleur hostile derrière le sternum, qui irradie dans le bras gauche, l'omoplate, la fente et n'est pas baignée de nitroglycérine ;
• peur de la mort;
• animal de compagnie abondant;
• tachycardie;
• chute de la pression artérielle.

Parfois, cela peut être vu dans l'estomac, zadyshka, toux, confusion d'informations. Chez les patients atteints de diabète sucré, qui évolue souvent, une crise cardiaque « indolore » peut être indiquée, qui se manifeste par un entêtement très prononcé et une fesse importante.

Chez les patients présentant un infarctus aigu du myocarde, la myoglobine présente dans le sang commence à augmenter un an après l'attaque. Les indicateurs maximum de Yogo dans l'analyse tombent entre la huitième et la douzaine d'années après l'infarctus. Par conséquent, il est nécessaire de prélever du sang pour analyse sur la peau pendant deux ans afin que la mère puisse évaluer les indicateurs de la dynamique.

Respect. La myoglobine ne réagit qu'à la phase aiguë de l'ushkodzhennya, à laquelle, jusqu'à la fin de la première, les indications diminuent généralement.

Il est nécessaire de s'assurer que l'évolution de la myoglobine ne répond pas aux principaux critères permettant le diagnostic d'infarctus du myocarde hostile. La troponine reste la « référence » pour diagnostiquer cette maladie.

Jusqu'aux blancs sauvages on peut voir hémoglobine (Hb) - pigment rouge du sang et myoglobine (Mgb) - pigment rouge de m'yazyv. L'hémoglobine est composée d'une simple protéine de type histone - une globine et de 4 hèmes (un groupe prothétique). Globine est composée de 2 lances alpha et de 2 lances bêta. La spécificité d'espèce de l'hémoglobine est déterminée par les particularités de l'entrepôt d'acides aminés de la globine. Par exemple, il n’y a pas de mules parmi les peuples du monde. La globine, en travaillant avec l'hème, transforme une structure de petite taille et inerte en une forme active de bonne taille, créant une gomme de liaison. Dans sa lignée, les pierres précieuses confèrent de la stabilité aux grandes molécules de globine. L'hème est similaire à la porphyrine, il est composé de 4 cellules pyrolytiques, liées à la structure cyclique par des patchs de méthine. La porphine est appelée porphyrine en tant que protecteur du carbone bêta. Différentes porphyrines naissent une dans le même caractère d'intercesseurs. L'hémoglobine à 1,3,5,8 atomes de carbone a un groupe CH3 (méthyle), à ​​2,4 - radicaux vinyle, à 6,7 - acides propioniques en excès. Avec l'ion salin, la porphyrine produit de l'hème. rejoindre les atomes d'azote II et IV sont covalents et jusqu'à III et I sont non covalents (liaisons de coordination). Budova des 4 gemmes est identique - montrez-la sur la table ou sur les nageurs et notez les dates. Hème cutané avec une lance p/p (alpha ou bêta) deux liens de coordination de l'ion de la salle avec des anneaux imidazole d'histidine. L'un de ces liens est permanent et l'autre se rompt si l'hémoglobine s'aigre. En 1957, les biochimistes D. Kendrew et M. Perutz ont remporté le prix Nobel pour avoir déchiffré la molécule d'hémoglobine. Au début du développement du corps, l'hémoglobine reconnaît les principaux changements : aux premiers stades, l'embryon remplacera l'hémoglobine embryonnaire E, qui après 3-4 mois de développement sera remplacée par l'hémoglobine F fœtale, qui vengera 2 alpha et 2 damma de la lance. Le sang d'un nouveau-né peut être remplacé par 80 % de l'hémoglobine fœtale, mais jusqu'à la fin de la première année de vie, il peut être remplacé par de l'hémoglobine A. Dans le sang d'une personne mature, il reste encore 1,5 % d'hémoglobine fœtale. . Le vin peut être plus aigre à aigre, l'hémoglobine inférieure d'un organisme adulte - l'hémoglobine Et cet accouchement en toute sécurité du fœtus est aigre avec moins de pression partielle yogo. En plus de l'hémoglobine principale, l'A1 humaine s'est développée en hémoglobine A2, dont la molécule est composée de 2 lances alpha et de 2 lances sigma. L'hémoglobine A2 est précédée de 2,5 % de l'hémoglobine totale. Le rôle de l'hémoglobine. L'hémoglobine est la principale protéine des érythrocytes. Les premiers érythrocytes contiennent 340 millions de molécules d'hémoglobine dont la peau est constituée de 10 3 atomes de C, H, O, N, S et de 4 atomes d'air. Le rôle principal est le transfert de l'acide de la jambe vers les tissus (oxygénation - indiqué sur le dosh) et du dioxyde de carbone des tissus vers la jambe. L'hémoglobine établit des systèmes tampons, le yak participe au support du KOS. Avec la dégradation de l'hémoglobine, les pigments des matières fécales, des sections et des zhovchi sont dissous. L'hémoglobine participe à l'oxyde nitrique, qui peut atteindre un nouveau niveau et produire de l'hémoglobine azotée. La molécule de myoglobine est composée du 1er hème et du 1er ordre de la lance (sur 153 acides aminés). L'hème de la myoglobine est le même que celui de l'hémoglobine. Le rôle de la myoglobine est le transport de l'acide de l'oxyhémoglobine vers les enzymes de la lancette dichale du clitine - ce qui indique une réaction dosh. Il est situé principalement dans le cytoplasme de la clitine m'yazovykh. Servir également de dépôt kisnyu. La myoglobine est plus élevée dans les viandes dressées - chez les créatures sauvages, en particulier chez les oiseaux - les cachalots, les phoques (par exemple, plus chez un lièvre, plus faible chez un lapin). La myoglobine est une protéine spécifique des m'ulcères, donc lorsqu'elle apparaît dans le sérum sanguin, on peut parler de lésions du tissu m'ulcéreux (maladie des m'ulcères, infarctus du myocarde). Enzymes dihal. Ce sont des catalyseurs biologiques qui vont accélérer le dépassement de l’OVR dans les cellules et les tissus. ce sont des protéines repliées, parmi lesquelles on distingue les hémiques (Cch, catalase, peroxydase) et les non héminiques (enzymes flavines). Dans le premier, le groupe prothétique est semi-différent et dans d'autres, similaire à la vitamine B2 (riboflavine). Avant le groupe HP, il existe également des protéines-pigments, formés à partir du produit d'oxydation de la tyrosine - la mélanine et d'une simple protéine. Ce sont des pigments de couleur brune et noire, que l'on retrouve près des cheveux, du shkir, des yeux. Vіd kіlkostі pour déposer zabarvlennya tsikh organіv.

Hémoprotéines : myoglobine et hémoglobine

Les hémoprotéines sont des protéines pliables, qui agissent comme un groupe prothétique, infestation par l'hème de couleur rouge - tétrapyrrole cyclique ou protoporphyrine, composé de 4 anneaux pyrrole, avec des taches méthéniques (=CH–) provenant de la solution m d'un système en forme d'anneau plat. , bien sûr. aromatique. L'hème dans les molécules d'hémoglobine et de myoglobine est remplacé par 2 lances de vinyle, 4 de méthyle et 2 de propionate. Au centre de l'anneau plat de l'hème se trouve un atome de la porte du ferostan (), qui réalise les liaisons de coordination avec les azotes des anneaux pyrrole, deux autres liaisons de coordination sont liées au plan perpendiculaire au plan de l'hème : le point est reconnu pour le bain de liaison avec le polypeptide lanceug (par l'azote à la pyridine), et acide pour lier le ligand physiologique - acide.

Principales protéines hèmes

Hémoprotéines	Fonctions biologiques
Hémoglobine (), Myoglobine ()	Accepteur aigre, zdatni inversé pov'yazuvati yogo. La myoglobine réserve l'acide, l'hémoglobine assure le transport de l'acide. L'oxydation de la myoglobine et de l'hémoglobine entraîne une perte d'activité biologique.
Cytochromes ( / )	Dans les cytochromes, une oxydation alternée de l'atome d'émission se produit, ce qui signifie la fonction des cytochromes - le transport des électrons.
La chlorophylle pour nettoyer les protéines ()	Photosynthèse de Roslin.
Catalase()	Une enzyme qui catalyse la dégradation du peroxyde d'eau :
Vitamine, cyanocobalamine. Vengeance - métaloporphyrine.	De structure similaire à l'hème, nécessaire à l'hématopoïèse normale. La seule vitamine pour venger le cobalt dans votre entrepôt. Synthétisé exclusivement par des micro-organismes.
Tryptophane oxygénase (tryptophane pirolase), vengeance.	Catalyse la première étape de la conversion métabolique du tryptophane non-aminé, qui conduit à la synthèse du nicotinamide, puis i.

Myoglobine

Caractéristique structurelle

· La myoglobine est vengée en m'yazakh rouge, est amenée à la classe des protéines repliables, les hémoprotéines, vengeant la partie protéique (apomioglobine) et la partie non protéique, le groupe prothétique - hème. La myoglobine est une protéine globulaire, représentée par une lance polypeptidique, composée de 153 résidus d'acides aminés.

La molécule de myoglobine peut être élevée α- spіralіzatsії : mayzhe 75% d'excédents établissent 8 droits α - Les spirales, désignées par des lettres latines, partant de la pointe N de la lance : A, B, C, D, E, F, G, H.

La structure à 3 mondes de la myoglobine de Prostorov peut ressembler à un globule, constitué de α- spirales pour les boucles des boucles et les torsions du lansy dans les espaces des espaces non spiralés du blanc. Dans les vignes du lansyug il y a 4 prolines excédentaires.

La partie interne du globule de myoglobine est protégée de l'eau, principalement due aux radicaux hydrophobes non polaires des acides aminés, en raison du surplus d'histidine à 2 feuilles, dispersé dans le centre actif ; spirales - (histidine proximale) , (histidine distale).

· L'hème est dispersé dans « l'intestin » hydrophobe entre les hélices F et E. Il existe des liens entre l'atome d'oxygène et les atomes des cellules pyrolytiques, et la position de coordination de l'atome d'oxygène est occupée par l'atome d'azote de l'histidine proximale. (Le sien) dans la lance polypeptidique. La position la plus coordonnée de l'atome de baie est liée à la molécule acide, l'histidine distale (His) est située à proximité, qui ne se lie pas à l'hème, mais protège plutôt le mélange acide (121).

· La structure étendue du globule protéique est non seulement sans hème, mais également en liaison inverse avec l'acidité et la résistance à l'oxydation (c).

· Fonction biologique de la myoglobine : le vin n'est pas un matériau de construction pour transporter l'acide, puis le stocker efficacement dans le m'yazakh rouge. Dans les esprits de famine acide, par exemple, avec une forte pression physique, l'acide vibre avec la myoglobine oxygénée et se produit dans la mitochondrie des cellules mazovih, désactivant la synthèse d'ATP (phosphorylation des oxydes).

Pour la myoglobine, la courbe d’adsorption est acide et peut former une hyperbole. À une faible pression partielle, l'acidité dans les étapes pracciuyuchy m'yazі (20 mm Hg) de l'acidité de la myoglobine devient ~ 80 %. Uniquement pour une diminution de pO 2 à 5 mm Hg. Art. (en cas de manque d'acide et d'anxiété physique sévère), la myoglobine brise facilement les liaisons acides dans les mitochondries.

Hémoglobine

La viminisme dans les structures de la myoglobine et de l'hémoglobine est due au fait que l'hémoglobine a une structure en quart, ce qui lui confère des pouvoirs supplémentaires, comme c'est le cas pour la myoglobine. L'hémoglobine a un pouvoir alostérique (du grec "alos" - іnsh), et son fonctionnement est régulé par les composants du milieu interne (kisen ; ; ; 2,3-DFG), qui lie l'hémoglobine à ses fonctions biologiques les plus importantes.

La désoxyhémoglobine a une structure épaisse et tendue, stabilisée par des liaisons salines entre les sous-unités, tobto T-stan (de l'anglais tendu - stresses) ; Les centres de liaison de l'O2 sont inaccessibles, les spores vers l'O2 sont faibles.

À la surface de la myoglobine, qui peut avoir une structure trivimique, l'hémoglobine, présente dans les érythrocytes, est constituée de protéines tétramères dont les molécules peuvent contenir différents types de sous-unités ( α, β, γ ).

HbA - la principale hémoglobine d'un humain adulte, un oligomère qui 2 α lance (pour 141 résidus d'acides aminés dans la lance cutanée) et 2 β lansyuga (146 excédents, pour devenir ~ 98% de la quantité totale d'hémoglobine. La molécule d'hémoglobine peut être hémi, tobto 4 centres de liaison Pro 2.

Fonctions de l'hémoglobine :

· Transport de Pro 2 Legen vers les tissus périphériques ;

· Participation au transport du CO 2 et des protons dans les tissus périphériques de la légénie pour une excrétion à distance de l'organisme ;

· Tampon dia. Le système tampon d'hémoglobine est le plus exigeant des systèmes tampons sanguins, il transcende l'acidification du milieu dans les capillaires tissulaires et le maintient dans les jambes.

Similarité et visibilité des structures de la myoglobine et de l'hémoglobine A (HbA)

Les structures expansives (secondaires et tertiaires) entre l'hémoglobine et la myoglobine peuvent présenter une nette similitude, quelle que soit l'identité de la séquence d'acides aminés dans les lances polypeptidiques.

Regardons la détoxification de l'hème dans « l'intestin » hydrophobe au milieu du globule protéique, de même avec la protéine, ainsi que la détoxification de l'atome d'hème dans la zone de l'hème.

En outre, les accepteurs d'O 2 les plus importants dans les organismes humains - la myoglobine et l'hémoglobine - peuvent avoir une conformation similaire, de sorte qu'ils peuvent peut-être être réversibles en présence d'O 2 et stables à l'oxydation.

La liaison O 2 s'accompagne d'une augmentation des liaisons salines entre les protomirs de l'hémoglobine, ce qui facilite l'accès des molécules O 2 qui avancent. La forme T de l'hémoglobine se transforme en forme R (détendue - détendue), c'est-à-dire la structure de l'oxyhémoglobine devient molle, la sporidité jusqu'à O 2 augmente 300 fois.

La sporidité de l'hémoglobine en O 2 est caractérisée par une valeur - la valeur de la pression partielle d'O 2 en cas de signes d'acidification de l'hémoglobine. Plus le R50 est bas, plus la sporalité est élevée jusqu'à 2. La structure unique de l'hémoglobine de Zavdyaki vient de l'O 2 dans les jambes avec une acidité élevée (proche de 100 %) et voit facilement les capillaires tissulaires d'O 2 avec une faible pression d'O 2.

Les protéines sont des discours organiques, des polymères, des monomères de tels acides aminés. Diverses combinaisons d'acides aminés sont responsables des molécules protéine-polymère. La puanteur est une longue lance, une lanque structurale comme un groupe d'atomes, comme on le répète, dans une molécule de polymère. Plus la molécule est grosse, plus le polymère est petit.

La myoglobine est une protéine spécifique présente dans les tissus malins (dans les clitines des grignotines croisées, y compris dans le myocarde). Nous faisons partie du groupe des chromoprotéines. Myoglobine pour éliminer l'hème (groupe prothétique), pansements de la partie protéique. Fragment d'une molécule protéique pour remplacer les acides aminés. La myoglobine est un monomère constitué d'une seule lance. À ce moment, vous verrez les structures suivantes :

• structure primaire - la molécule monomère est composée d'une lancette polypeptidique formée à partir de résidus d'acides aminés ;
• structure secondaire - peut-être que 75 % de la lancette peut avoir une conformation en spirale ;
• structure tertiaire - une hélice est repliée en un globule compact.

Auparavant, les structures secondaires et tertiaires de la myoglobine avaient été identifiées en 1959. J. Kendrew et M. Perutz. Pour déterminer la structure tertiaire de la protéine, la méthode d'analyse aux rayons X a été établie.

La myoglobine et l'hémoglobine peuvent être très somnolentes. Après avoir offensé les Blancs, ils obtiennent la même fonction : prendre le sort du transport de l'acide. La myoglobine, comme l'hémoglobine polymère, arrive dans l'air et crée une réserve dans le m'yazakh. Autre fonction : vilnennya sour pour la sécurité du clitin avec une méthode de prélèvement d'énergie, comme cela est nécessaire pour le robot m'yazyv.

L'hémoglobine et la myoglobine peuvent être visibles dans la structure. La myoglobine est un monomère ze. L'hémoglobine est un polymère et a une structure en quart. Іsnuyut deyakі osoblinosti budovi et funktsіy tsikh bilkіv. L'hémoglobine joue un rôle dans la fonction dichalique de l'organisme et améliore le pH du sang. Polymère Budov : globine (protéine simple) et 4 molécules hème. La myoglobine n'est pas capable de transporter l'intestin de la jambe vers les tissus périphériques. A la surface du polymère, la myoglobine du bourgeon prend le sort d'une lance polypeptidique, se liant à l'hème. Le vin est plus facile à appeler avec aigreur, mais il est plus important que le yoga.

Les écureuils agresseurs sont hautement toxiques en période de consommation du sang d'un camp libre. Normalement, la myoglobine est excrétée par l’organisme par les médicaments. Les molécules Yogo sont déjà grosses, la puanteur obstrue les tubules, provoquant une nécrose des tissus. La myoglobine de Vilniy entre en compétition avec l'hémoglobine pour se lier à l'acide, avec laquelle le vin ne remplit pas sa fonction de donner de l'acide aux tissus. Tse à apporter au développement de l'hypoxie. L'autodestruction du corps est l'une des causes de décès dans les syndromes d'accident (syndromes de pression invalidante).

En médecine pratique, l'analyse de la myoglobine est l'un des marqueurs biochimiques de l'infarctus. Vіn є pokanik ushkodzhennya m'yazіv sertsya ou m'yazіv. L'analyse de la biochimie et du monomère attribué est le plus souvent réalisée en cas de suspicion d'infarctus. Une autre indication de l'analyse sanguine pour la biochimie est l'ablation de tissus malins. La myoglobine Riven dans le sang est supérieure à la normale - c'est le signe d'une maladie bénigne due à une pression grave ou à une blessure. Au lieu du monomère dans le sang pour la norme, il convient de noter le développement du nirk, le développement d'une carence en nirk, ainsi que les vins se manifestent par des affections caractérisées par des maladies malignes.

Norme de myoglobine

A la norme, la concentration de myoglobine dans le sang devient :

• chez l'homme - 19-92 mcg/l ;
• chez les femmes - 12-76 mcg / l.

La détermination de la concentration du monomère dans le sang est déterminée à l'aide de méthodes radio-immunes, test immuno-enzymatique. Retirez les résultats selon la norme. Une concentration normale de protéines dans le sang est observée dans de tels cas:

• infarctus du myocarde;
• l'insuffisance de nir;
• blessures;
• sudomi;
• opiky.

Prix ​​dégressif

Le taux de myoglobine dans le sang est inférieur à la norme - l'une des manifestations de l'apparition de la maladie :

• polyarthrite rhumatoïde;
• maladie auto-immune;
• polymyosite;
• myasthénie.

Si les méthodes d'analyse biochimique ne sont pas suffisamment sensibles, le sang de personnes en bonne santé peut alors être distingué, ce qui est une variante de la norme.